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dc.contributor.advisorAlonso Izquierdo, Alicia ORCIDes
dc.contributor.advisorLandajuela Larma, Anees
dc.contributor.authorUllate Mora, Jorgees
dc.contributor.otherF. CIENCIA Y TECNOLOGIAes
dc.contributor.otherZIENTZIA ETA TEKNOLOGIA F.eu
dc.date.accessioned2015-04-01T11:12:12Z
dc.date.available2015-04-01T11:12:12Z
dc.date.issued2014-06-26es
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10810/14844
dc.description.abstractEn este trabajo nos planteamos avanzar en el conocimiento acerca de los mecanismos de autofagia. Para ello, purificamos GATE G116C, GABARAP G116C y LC3 G120C, las tres proteínas homólogas de Atg8 a las que se les ha modificado la glicina C-terminal por una cisteína terminal, que es capaz de unirse al lípido comercial DPPE-MBP. Así, mediante ensayos de agregación y de fusión en LUVs, y de agregación en GUVs, concluimos que estas tres proteínas son capaces de inducir por sí mismas agregación vesicular in vitro.es
dc.language.isospaes
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses
dc.subjectautofagiaes
dc.subjectagregación vesiculares
dc.subjectfusión vesiculares
dc.subjectATG8es
dc.titleAnálisis de proteínas implicadas en autofagia: Estudios biofísicos de complejos lípido-proteínaes
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesises
dc.date.updated2014-06-26T06:35:13Zes
dc.language.rfc3066enes
dc.rights.holder© 2014, EL AUTORes
dc.contributor.degreeGrado en Bioquímica y Biología Moleculares
dc.contributor.degreeBiokimikako eta Biologia Molekularreko Graduaes
dc.identifier.gaurregister52327-635380-10es
dc.identifier.gaurassign9645-635380es


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